Beschreibung
Les systèmes de défenses employés par les microorganismes face à un stress oxydant reposent essentiellement sur lexpression denzymes capables de dégrader les espèces réactives de loxygène comme le peroxyde dhydrogène, le radical anion superoxyde et le radical hydroxyle. Les travaux présentés dans ce manuscrit rapportent les études structurales menées sur la protéine PerR par cristallographie aux rayons X et par spectroscopie dabsorption des rayons X. Les différentes structures résolues au cours de ce travail (lapoprotéine, les formes active et inactive de la protéine) permettent de mieux comprendre le mécanisme de régulation des gènes par la protéine PerR. Le mécanisme dactivation de PerR fait intervenir un résidu histidine qui est oxydé en 2-oxo-histidine. Cette oxydation est catalysée par le métal de régulation (Fe2+). Les quatre cystéines de la protéine coordinent lion zinc et ne participent pas à la détection du peroxyde. La structure de la forme oxydée de la protéine est également présentée: cette structure met en évidence, pour la première fois dans la PDB, une 2-oxo-histidine dans une structure cristallographique.
Autorenporträt
Dr Daouda A.K. Traoré est un Biochimiste, spécialiste dans la détermination de structures 3D de macromolécules biologiques par diffraction aux rayons X. Il est actuellement Chercheur Associé à Monash University (Melbourne) où il travaille sur les mécanismes moléculaires de propagation des gènes de résistances aux antibiotiques.
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