Beschreibung
La Cathepsine D (CathD) est une protéase lysosomale surexprimée et sécrétée par de nombreuses tumeurs solides. Cette enzyme favorise la prolifération tumorale et le processus métastatique, faisant delle une cible intéressante pour la thérapie anticancéreuse. Il existe un très bon inhibiteur de la CathD, la pepstatine, mais celui-ci traverse trop difficilement la membrane cellulaire pour être actif. Cest pourquoi des vecteurs de pénétration cellulaire, basés sur loligomérisation de mimes contraints de dipeptide, ont été développés au laboratoire. De ce travail, un bioconjugué, le JMV4463, a été développé. Composé dun vecteur AMPA4 (tétramère de lacide 2-(aminométhyl)phénylacétique), de la pepstatine, et dune partie hydrophile aidant à la solubilisation du conjugué, ce bioconjugué est capable dentrer dans les cellules et possède une activité antiproliférative sur différentes lignées de cellules cancéreuses. Partant de ce travail, la synthèse de nouveaux vecteurs potentiels de pénétration cellulaire, oligomères de mimes contraints de dipeptide, a été réalisée. Leur capacité dinternalisation a été établie sous la forme de conjugués avec la pepstatine.
Autorenporträt
Après avoir fait un IUT, une Licence et un Master en chimie à Poitiers, je suis parti faire ma thèse à Montpellier sur la synthèse de nouveaux vecteurs de pénétration intracellulaire. Je travaille à l'Université de Cergy-Pontoise depuis 2017 sur la synthèse de composés fluorés.
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