Beschreibung
La détermination de structures tridimensionnelles des protéines est essentielle à létude de leur fonction in vivo. Des stratégies alternatives à lutilisation de méthodes danalyse à haute résolution ont été développées dans le but de lever certaines contraintes (e.g. nécessité de quantités de protéines pures cristallisées importantes pour réaliser des expériences de diffraction des rayons X). Ces méthodes sont basées sur lutilisation conjointe dagents chimiques de modification de protéines et de lanalyse par spectrométrie de masse. Elles permettent dobtenir efficacement des données structurales variées (e.g. accessibilité au solvant, contraintes de distances, sites de modifications post-traductionnelles) basse résolution. La difficulté majeure à lobtention de ces données reste cependant la détection de peptides dintérêt faiblement représentés dans un mélange complexe. Trois projets ont été initiés durant ces travaux de recherche dans le but daméliorer cette détection en spectrométrie de masse afin de fournir plus rapidement des données structurales.
Autorenporträt
Dr David Paramelle a obtenu en 2009 son doctorat en Ingénierie Biomoléculaire à l'Université de Montpellier. Depuis 2010, il est scientifique et directeur de projets à l'Institute of Materials Research and Engineering - A*STAR de Singapour. Sa recherche concerne principalement le développement de nanotechnologies pour des applications biomédicales.
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