Beschreibung
La plupart des pathologies, trouvent leur origine dans laltération structurale et fonctionnelle de protéines dintérêts. Lagrégation, la glycation et loxydation constituent ces principaux types de modification protéique observée dans de nombreuses maladies telles que le diabète, lathérosclérose ou Alzheimer. Généralement, laltération des activités biologiques de ces protéines est corrélée avec ses changements conformationnels. L'albumine, la protéine circulante la plus abondante constituant le plus important antioxydant du plasma sanguin est susceptible dêtre exposée à un stress glycoxydant accru, et aboutir à la formation dAGEs dont les effets sont néfastes au niveau physiologique. Dans cette étude, leffet de trois types daltérations (lagrégation, la glycation et l'oxydation), sur la structure, le statut redox et lactivité antioxydante de lalbumine ont été évalué. Les résultats mettent en avant limportance de la structure native de la sérum albumine sur lintégrité de ses fonctions biologiques, en particulier sur son activité antioxydante. Létude apporte un nouvel éclairage sur limplication de lalbumine altérée dans les désordres métaboliques tels que le diabète.
Autorenporträt
Né en 1970 à Orange,Philippe Rondeau est titulaire d'un diplôme d'ingénieur en chimie ainsi qu'un doctorat en biochimie. Actuellement en poste à l'Université de La Réunion,il continue sa recherche sur les aspects structurale, fonctionnelle et physiologique de l'albumine humaine dans le cadre de la pathologie diabétique au sein du laboratoire GEICO.
