Beschreibung
La caséine b (CN-b) et la caséine as1 (CN-as1) du lait de jument possèdent un taux variable de phosphorylation et sont de bons modèles détude de linfluence du degré de phosphorylation et de la séquence peptidique sur la chélation de caséinophosphopeptides (CPP) avec des minéraux dintérêt nutritionnel. Avant denvisager une telle étude, la structure des caséines doit être déterminée précisément. Notre travail a été consacré à la caractérisation de variants post-transcriptionnels et post-traductionnels de CN-as1 et de CN-b. Il a été identifié trois variants dépissage alternatif des exons 7 et 14 de la CN-as1 et quatre variants délétés du résidu Gln91, dans le lait équin. Il a été montré que le degré de phosphorylation de ces isoformes varie de 2 à 8 groupes phosphates. Des CPP trypsiques de chaque variant de phosphorylation de CN b ont été préparés avec une technique récente de chromatographie daffinité au dioxyde de titane, ce qui a permis de localiser par spectrométrie de masse en tandem les sites phosphorylés de la CN-b (Ser9, Ser10, Thr12, Ser18, Ser23, Ser24, Ser25) et de montrer que la phosphorylation de la CN-b nest pas aléatoire mais séquentielle.
Autorenporträt
Aurélie MATEOS est maître de conférence en Biochimie à la faculté des Sciences Jean Perrin de l'université d'Artois depuis septembre 2015. Ses recherches se focalisent sur la qualité des aliments et plus particulièrement la biochimie alimentaire.Ce livre représente son travail de thèse réalisé à l'UR AFPA à Nancy sur le lait de jument
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